Los
péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos
mediante enlaces peptídicos.
Los
péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos
de 10.000 o 12.000 Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas
por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de
polipéptido es la insulina, compuesta por 51 aminoácidos y conocida como una
hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres humanos.
El
enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las
proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la
formación de un enlace covalente CO-NH.
El enlace peptídico es la unión de dos aminoácidos
Tienen las siguientes características:
• Enlace covalente tipo amida
• Reacción de condensación
• Se elimina H2O
Cuando
los aa se encuentran formando parte de una cadena polipeptídica se suelen
denominar residuos, para diferenciarlos de su forma libre.
Cuando
el péptido está formado por menos de 15 aa se trata de un oligopéptido
(dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 15 y 50 aa se trata de un polipéptido
y si el número de aa es mayor, se habla de proteínas. El enlace peptídico
presenta un carácter parcial de doble enlace
El
oxígeno del carbonilo tiene una carga negativa parcial y el nitrógeno de la
amida una carga positiva parcial, la creación de un pequeño dipolo eléctrico.
Prácticamente todos los enlaces peptídicos de las proteínas se producen en esta
configuración trans. Los enlaces peptídicos son planos y rigidos, no pueden
rotar libremente.
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