Proteina
Una
proteína puede ser una sola cadena polipeptídica o puede estar formada por varias
de esas cadenas unidas entre sí por interacciones débiles. Como regla general,
cada cadena polipeptídica es codificada por un solo gen. El
estudio de grandes conjuntos de proteínas, como el de todo el complemento de
proteínas producidas por una célula, es parte de un campo emergente llamado
proteómica.
Las
proteínas tienen diversas formas. Muchas son macromoléculas aproximadamente esféricas,
hidrosolubles y compactas cuyas cadenas polipeptídicas están dobladas de manera
apretada.
Niveles de la estructura de las
proteínas
· Estructura primaria: describe la
secuencia lineal de residuos de aminoácidos en una proteína.
· Estructura secundaria: regularidades
en las conformaciones locales mantenidas por puentes de hidrogeno entre los
hidrógenos de amida y los oxígenos de carbonilo en la columna vertebral del
péptido.
· Estructura terciaria: describe la
cadena polipéptido totalmente plegada y
compactada.
· Estructura cuaternaria: asociación de
dos o más cadenas de polipetidica en una multisubunidad o proteína oligomera.
Métodos para determinar la
estructura de las proteínas
Se
puede determinar por métodos químicos, como la degradación de Edman, o en forma
indirecta, a partir de la secuencia del gen. La técnica acostumbrada para
determinar la conformación tridimensional de una proteína es la cristalografía
con rayos X. En esta técnica se apunta un haz de rayos X colimados, o
paralelos, a un cristal de moléculas de proteína. Los electrones en el cristal
difractan los rayos X, que se registran entonces en una película, o mediante un
detector electrónico.
La
técnica de cristalografía con rayos X se ha desarrollado hasta el punto en que
es posible determinar la estructura de una proteína sin tener un conocimiento
preciso de la secuencia de aminoácidos.
Hay
muchas maneras de exhibir la estructura tridimensional de las proteínas. Los modelos
volumétricos muestran a cada átomo como una esfera maciza.
Tales
imágenes muestran la naturaleza densa y muy empacada de las cadenas
polipeptídicas plegadas. Estos modelos de estructuras se usan para ilustrar la
forma general de una proteína y la superficie expuesta a un solvente acuoso. Se
puede apreciar con facilidad que el interior de las proteínas plegadas es casi
impenetrable hasta para moléculas pequeñas como las del agua.
Otra
técnica para analizar la estructura macromolecular de las proteínas es la
espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN) (o NMR, de nuclear
magnetic resonance). Este método permite estudiar las proteínas en solución,
por lo que no requiere la tediosa preparación de cristales. En la espectroscopia
de RMN se coloca una muestra de la proteína en un campo magnético.
Conformación del grupo peptídico
La
estructura de las proteínas comienza con la de los enlaces peptídicos, o
enlaces de péptido, que unen a los aminoácidos en una cadena polipeptídica. Los
dos átomos que intervienen en el enlace peptídico, junto con sus cuatro sustituyentes
(el átomo de oxígeno carbonílico, el átomo de hidrógeno de amida y los dos
átomos adyacentes de carbono a) constituyen el grupo peptídico.
Debido
a la naturaleza del doble enlace en el enlace peptídico, la conformación del grupo
peptídico se restringe a una de dos conformaciones posibles, que puede ser
trans o cis.En la conformación trans, los dos carbonos a de residuos adyacentes
de aminoácido están en lados opuestos del enlace peptídico y en las esquinas
opuestas del rectángulo que forma el grupo peptídico plano. En la conformación
cis, los dos carbonos a están en el mismo lado del enlace peptídico y están más
cerca entre sí. Las conformaciones cis y trans se producen durante la síntesis
de la proteína, cuando el enlace peptídico se forma uniendo dos aminoácidos a
la cadena polipeptídica.
La hélice alfa
La
conformación helicoidal a fue propuesta por Linus Pauling y Robert Corey en
1950. Tuvieron en cuenta las dimensiones de los grupos peptídicos, las posibles
restricciones estéricas y las oportunidades de estabilización por formación de
puentes de hidrógeno. En teoría, una hélice a puede ser una
rosca izquierda o derecha. Las hélices a que se encuentran en las proteínas
casi siempre son derechas.
Hebras B y láminas B
La
otra estructura secundaria común se llama estructura b, una clase que incluye a
hebras B y láminas B.Las hebras B son partes de la cadena polipeptídica que se
encuentran casi totalmente extendidas. Cada residuo en una hebra B ocupa de
0.32 a 0.34 nm de la longitud total, en contraste con la espiral compacta de
una hélice alfa, donde cada residuo corresponde a 0.15 nm de la longitud
general. Cuando se ordenan varias hebras B lado a lado forman láminas B.
Las
proteínas casi nunca contienen hebras B aisladas porque la estructura en sí no es
mucho más estable que otras conformaciones. Sin embargo, las láminas B se
hallan estabilizadas por puentes de hidrógeno entre los oxígenos carbonílicos y
los hidrógenos de amida en hebras B adyacentes.
Asas y giros
En
una hélice a o en una hebra b, los residuos consecutivos tienen una
conformación similar que se repite en toda la estructura. También, las
proteínas presentan tramos de estructura tridimensional no repetitiva. La mayor
parte de esas regiones de estructura secundaria se puede caracterizar como
rizos (o asas) y giros (o vueltas) porque causan cambios de dirección en la
columna vertebral del polipéptido. Como en las regiones repetitivas, las
conformaciones de los grupos peptídicos en las regiones no repetitivas están restringidas.
Las
asas y los giros unen a hélices a y hebras b y permiten que la cadena de
polipéptido se doble sobre sí misma para producir la forma tridimensional
compacta que se ve en la estructura nativa. Hasta la tercera parte de los
residuos de aminoácidos en una proteína típica está formada por esas
estructuras no repetitivas. Las asas contienen con frecuencia residuos
hidrofílicos y se suelen encontrar en las superficies de las proteínas, donde
están expuestas al solvente y forman puentes de hidrógeno con el agua.
Las
asas que sólo contienen pocos (hasta cinco) residuos se llaman giros si causan un
cambio abrupto en la dirección de una cadena de polipéptidos. Los tipos más
comunes de giros bruscos se llaman giros inversos.
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